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Biochemische Labormethoden

'Springer Labormanual'. 3. , korr. Aufl. 1997. Book.
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Buch (kartoniert)
Buch € 74,99* inkl. MwSt.
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Produktdetails
Titel: Biochemische Labormethoden
Autor/en: Martin Holtzhauer

ISBN: 354062435X
EAN: 9783540624356
'Springer Labormanual'.
3. , korr. Aufl. 1997.
Book.
Springer Berlin Heidelberg

18. März 1997 - kartoniert - 264 Seiten

Biochemische Labormethoden sind in den meisten Fällen auf spezielle Arbeitsgegenstände zugeschnitten. Im vorliegenden Buch wurden einige Verfahren mit allgemeinem Charakter zusammengestellt. Es handelt sich um überprüfte Vorschriften, die es gestatten, sich rasch in die jeweilige Methodik einzuarbeiten. Immunchemische Tests und die Nukleinsäure-Sequenzanalyse sind mit chemischen und anderen quantitativen Analysenvorschriften zusammen dargestellt. Für den biochemischen oder klinisch-chemischen Laborpraktiker wird durch die breite Palette an Methoden und Tabellen ein Hilfsmittel für den Laborplatz angeboten. In einer gestrafften Darstellung werden vor allem praktische Hinweise vermittelt. In dem vorliegenden Buch werden biochemische Methoden und Stoffdaten zusammengestellt, die für grundlegende Arbeitstechniken häufig benötigt werden. Durch die Orientierung auf die Laborpraxis wurde zugunsten einer Übersichtlichkeit auf theoretische Erörterungen verzichtet. Das Methodenspektrum reicht von quantitativen Bestimmungen über analytische und präparative Trennverfahren bis zu immunchemischen und Nukleinsäure-Sequenzanalyse-Methoden.
1 Quantitative Methoden.- 1.1 Quantitative Proteinbestimmungen.- 1.1.1 Proteinbestimmung nach LOWRY u. Mitarbeitern.- 1.1.1.1 Standardmethode.- 1.1.1.2 Mikromethode.- 1.1.2 Proteinbestimmung nach LOWRY u. Mitarbeitern in Gegenwart störender Begleitsubstanzen.- 1.1.3 Proteinbestimmung nach BRADFORD.- 1.1.4 Proteinbestimmung in Probenlösungen für die SDS-Gelelektrophorese.- 1.1.5 Proteinbestimmung mit Amidoschwarz.- 1.1.6 Mikro-Biuret-Methode.- 1.1.7 Proteinbestimmung mit BCA (Bicinchoninsäure).- 1.1.7.1 Standardmethode.- 1.1.7.2 Mikromethode.- 1.1.8 Proteinbestimmung nach KJELDAHL.- 1.1.9 Protein-Konzentrationsbestimmung durch UV-Absorptionsmessung (Photometrie).- 1.2 Quantitative Nucleinsäurebestimmungen.- 1.2.1 DNA-, RNA- und Proteintrennungsgang nach SCHMIDT und THANNHAUSER.- 1.2.2 RNA-Bestimmung mit Orcin.- 1.2.3 DNA-Bestimmung mit Diphenylamin.- 1.2.4 DNA- bzw. RNA-Bestimmung in Gewebehomogenaten.- 1.2.5 Quantitative Nucleinsäurebestimmung durch UV-Messung.- 1.3 Quantitative Phosphatbestimmung.- 1.3.1 Bestimmung von anorganischem Phosphat.- 1.3.2 Bestimmung von Gesamt-Phosphat.- 1.3.3 Phospholipid-Bestimmung.- 1.4 Monosaccharid-Bestimmung.- 1.5 Auswertung quantitativer Analysen.- 2 Elektrophorese.- 2.1 Elektrophoresesysteme.- 2.1.1 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese nach LAEMMLI.- 2.1.2 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese nach WEBER, PRINGLE und OSBORN.- 2.1.3 Harnstoff-SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese zur Trennung nierdermolekularer Proteine.- 2.1.4 TRICINE-SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese für Proteine und Oligopeptide im Molmassenbereich von 1000 bis 50.000 Dalton.- 2.1.5 SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese bei pH 2.4.- 2.1.6 Harnstoff-Polyacrylamid-Gelelektrophorese bei pH 2.- 2.1.7 Anodisches diskontinuierliches Polyacrylamid-Gelelektrophoresesystem.- 2.1.8 Kathodisches diskontinuierliches Polyacrylamid-Gelelektrophorese-System.- 2.1.9 Zweidimensionale Polyacrylamid-Gelelektrophorese (IEF und SDS-PAGE).- 2.1.9.1 Erste Dimension: Isoelektrische Fokussierung (IEF).- 2.1.9.2 Zweite Dimension: SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese.- 2.1.10 Nicht-denaturierende Nucleinsäure-Elektrophorese.- 2.1.11 Denaturierende Nucleinsäure-Elektrophorese.- 2.1.12 Identifizierung von Phosphoaminosäuren (Papierelektrophorese).- 2.2 Hilfsmittel für die Kontrolle der Elektrophorese.- 2.2.1 Markerfarbstoffe für die Kontrolle der Elektrophorese.- 2.2.1.1 Anodische Systeme.- 2.2.1.2 Kathodische Systeme.- 2.2.2 Eichproteine für die Polyacrylamid-Gelelektrophorese.- 2.2.3 Kovalente Farbmarkierung von Eichproteinen.- 2.3 Färbemethoden.- 2.3.1 Proteinfärbung mit organischen Farbstoffen.- 2.3.1.1 Amidoschwarz 10 B.- 2.3.1.2 Coomassie Brilliant Blue R250 bzw. G250.- 2.3.1.3 Fast Green.- 2.3.1.4 Stains All.- 2.3.2 Silberfärbung von Proteinen (Glutaraldehyd-Fixierung).- 2.3.2.1 Citrat/Formaldehyd-Entwicklung.- 2.3.2.2 Alkalische Entwicklung.- 2.3.2.3 Silberfärbung mit Wolframatokieselsäure.- 2.3.2.4 Kontraststeigerung nach BERSON.- 2.3.3 Silberfärbung von Proteinen (Formaldehyd-Fixierung).- 2.3.4 Silberfärbung von Glycoproteinen und Polysacchariden.- 2.3.5 Abschwächen von silbergefärbten Gelen.- 2.3.6 Färbung von Proteinen auf Blotting-Membranen.- 2.3.6.1 Färbungen auf Nitrocellulose-Blotting-Membranen mit Farbstoffen ..- 2.3.6.2 Proteinfärbung auf Nitrocellulose-Blotting-Membranen mit Tusche ..- 2.3.6.3 Färbung auf Nitrocellulose mit kolloidalem Gold.- 2.3.6.4 Proteinfärbung auf PVDF-Blotting-Membranen mit Farbstoffen.- 2.3.7 Färbung von Proteolipiden bzw. Lipiden und Lipoproteinen.- 2.3.8 Färbung von Glycoproteinen und Polysacchariden.- 2.3.8.1 Färbung mit Schiffschem Reagens (PAS staining).- 2.3.8.2 Färbung mit Thymol.- 2.4 Elektroelution aus Gelen.- 2.4.1 Quantitative Elektroelution von Proteinen aus Polyacrylamid-Gelen.- 2.4.2 Entfernung von SDS.- 2.4.3 Elektrotransfer von Proteinen (Western blot).- 2.4.4 Immunchemischer Antigennachweis nach Elektrotransfer.- 2.4.4.1 Detektion von Meerrettich-Peroxidase (POD).- 2.4.4.2 Detektion von alkalischer Phosphatase (AP).- 2.4.5 Chemoluminiszenz-Detektion auf Blotting-Membranen.- 2.4.6 Kohlenhydrat-spezifische Glycoprotein-Detektion nach Elektrotransfer.- 2.4.7 Allgemeiner Kohlenhydrat-Nachweis auf Western blots.- 2.4.8 Transfer von Nucleinsäuren (Southern-bzw. Northern-Blot).- 2.5 Trocknung von Elektrophoresegelen.- 2.6 Autoradiographie von radioaktiv markierten Verbindungen in Elektrophoresegelen.- 3 Chromatographische Methoden.- 3.1 Dünnschichtchromatographie.- 3.1.1 Bestimmung der N-terminalen Aminosäure im Polypeptid (Dünnschichtchromatographie von modifizierten Aminosäuren).- 3.1.2 Trennung von Nucleosidphosphaten.- 3.1.2.1 Gradienten-Dünnschichtchromatographie.- 3.1.2.2 Nachweis von Phosphaten.- 3.1.3 Lipidextraktion und Dünnschichtchromatographie von Lipiden.- 3.2 Säulenchromatographie.- 3.2.1 Praktische Hinweise zur Säulenchromatographie von Proteinen.- 3.2.2 Konzentrierung von Proteinlösungen.- 3.2.2.1 Säurefällung.- 3.2.2.2 Aussalzen.- 3.2.2.3 Ausfällen mit organischen Verbindungen.- 3.2.2.4 Lyophilisation.- 3.2.2.5 Ultrafiltration.- 3.2.3 Gelfiltration.- 3.2.3.1 Auswahl des Trägermaterials.- 3.2.3.2 Füllen einer Gelfiltrationssäule.- 3.2.3.3 Probenauftrag und Elution.- 3.2.3.4 Reinigung.- 3.2.3.5 Bestimmung von Ausschlußvolumen Vo und Gesamtvolumen Vt.- 3.2.4 Ionenaustauschchromatographie.- 3.2.4.1 Vorbehandlung von Ionenaustauscher-Materialien.- 3.2.4.2 Test der Bindungsbedingungen.- 3.2.4.3 Probenauftrag.- 3.2.4.4 Elution.- 3.2.4.5 Reinigung und Regenerierung.- 3.2.5 Hydrophobe Chromatographie.- 3.2.5.1 Test der Bindungsbedingungen.- 3.2.5.2 Elution.- 3.2.5.3 Regenerierung.- 3.3 Affinitätschromatographie.- 3.3.1 Bromcyan-Aktivierung von Polysaccharid-Chromatographieträgern.- 3.3.2 Kopplung an Bromcyan-aktivierte Gele.- 3.3.2.1 Bestimmung des gebundenen Diamin-Spacers.- 3.3.3 Herstellung Chlorameisensäureester-aktivierter Perlcellulosen.- 3.3.3.1 Aktivierung mit C1COONB.- 3.3.3.2 Bestimmung des Aktivierungsgrades von C1COONB-aktivierter Perlcellulose durch HONB-Messung.- 3.3.4 Kopplung von Liganden an C1COONB-aktivierte Perlcellulose.- 3.3.4.1 Kopplung von Weizenkeim-Lektin an C1COONB-aktivierte Perlcellulose.- 3.3.5 Kopplung von Reaktivfarbstoffen an Polysaccharide (Farbstoff-Affinitätschromatographie).- 3.3.6 Kovalente Bindung von Biotin (Biotin-Avidin/Streptavidin-System).- 3.4 Hochauflösende Ionenaustausch-Chromatographie (HPIEC) von Mono-und Oligosacchariden.- 4 Immunchemische Methoden.- 4.1 Konjugation von Haptenen (Peptiden) an Carrier-Proteine.- 4.1.1 Aktivierung von Carrier-Proteinen.- 4.1.2 Konjugation.- 4.1.3 Immunisierung.- 4.2 Ammonsulfat-Fraktionierung von Immunoglobulinen.- 4.3 Heidelberger-Kurve.- 4.4 Doppelt-radiale Immunodiffusion nach OUCHTERLONY.- 4.4.1 Reinigung des Agars.- 4.4.2 Vorbereitung der Platten.- 4.4.3 Immundiffusion.- 4.4.4 Sichtbarmachung der Präzipitationslinien.- 4.5 Immunopräzipitation von Antigenen.- 4.6 Immunelektrophorese.- 4.7 Gegenstromelektrophorese.- 4.8 dot-blot-Test.- 4.9 Enzym-Immunosorbent-Test (EIA bzw. ELISA).- 4.10 Meerrettichperoxidase-Immunoglobulin-Konjugat (Glutaraldehyd-Methode).- 4.10.1 Affinitätschromatographische Reinigung von Meerrettichperoxidase.- 4.10.2 Affinitätschromatographie von Immunoglobulin.- 4.10.3 Glutaraldehyd-Konjugation.- 4.11 Alkalische Phosphatase-Immunoglobulin-Konjugat (Glutaraldehyd-Methode).- 4.11.1 Konjugation.- 4.11.2 Indikatorreaktion für AP.- 4.12 Kopplung (Konjugation) von Glycoproteinen.- 4.13 Protein-kolloidales-Gold-Komplex.- 4.13.1 Herstellung des Goldsols.- 4.13.2 Proteinbeladung.- 5 Zentrifugation.- 5.1 Differentialzentrifugation.- 5.2 Dichtegradientenzentrifugation.- 5.2.1 Stufengradientenzentrifugation.- 5.2.2 Saccharosegradientenzentrifugation.- 5.2.2.1 Präparation von Oberflächenmembranen (Sarkolemm, SL) des Herzmuskels.- 5.2.2.2 Enzym-Bestimmung: Oubain-sensitive Na,K-ATPase.- 5.2.2.3 Rezeptor-Bestimmung: DHP-Bindungsstellen in der Oberflächenmembran.- 5.2.2.4 Bestimmung der Dissoziations-und Assoziationskinetik des DHP-Rezeptors.- 5.2.2.5 Nicht-denaturierender Saccharosegradient zur RNA-Trennung.- 5.2.2.6 Denaturierende RNA-Gradientenzentrifugation.- 5.2.3 Isopyknische Zentrifugation.- 5.2.3.1 Reinigung hochmolekularer DNA im CsC1-Gradienten.- 5.2.3.2 Zellfraktionierung mittels Percoll.- 5.2.3.3 Leukozytenpräparation.- 5.3 Drehzahl-Zentrifugalbeschleunigungs-Nomogramme.- 6 Radioaktive Markierung.- 6.1 [32P]-Phosphat-Inkorporation in Proteine.- 6.2 Iodierung mit [125I]-Iodverbindungen.- 6.2.1 Chloramin-T-Methode.- 6.2.2 Iodierung mit Bolton-Hunter-Reagens.- 6.3 Radioaktiver Zerfall.- 6.4 Zerfallstabellen für [32P]Phosphor, [35S]Schwefel und [125I]Iod.- 6.5 Szintillator-Lösungen für die Flüssigszintillationsmessung.- 7 Puffersysteme.- 7.1 pK-Werte und Molmassen von Puffersubstanzen.- 7.2 Diagramm zur Pufferberechnung.- 7.3 pH-Farbindikatoren.- 7.4 Pufferlösungen.- 7.4.1 Häufig verwendete Pufferlösungen.- 7.4.2 Puffer bzw. Medien für Gewebe-und Zellkulturen bzw. Organperfusion.- 7.4.3 pH-Eichpuffer.- 7.4.4 Flüchtige Puffer.- 8 Reinigungsvorschriften für ausgewählte Laborchemikalien.- 8.1 Reinigungsmittel.- 8.2 Reinigungsvorschriften für einige Laborchemikalien.- 9 Tabellen.- 9.1 Konzentrationsmaße.- 9.2 Umrechnung SI-fremder Maßeinheiten in SI-Einheiten.- 9.3 Molmassen und andere Stoffdaten häufig verwendeter Substanzen.- 9.4 Proteindaten.- 9.5 Protease-Inhibitoren.- 9.6 Aminosäure-Einbuchstabencode und Molmassen der Aminosäuren.- 9.7 Spektroskopische Daten von Nucleotiden.- 9.8 Stoffwerte von Detergenzien (Tensiden).- 9.9 Brechungsindex und Dichte von Saccharose-Lösungen.- 9.10 Ammoniumsulfat-Tabelle.- 9.11 Angaben zur Herstellung verdünnter Lösungen.- 9.12 Mischungskreuz.- 10 Anhang.- 10.1 Statistische Formeln.- 10.1.1 Mittelwert und zusammenhängende Größen.- 10.1.2 Ausgleichsgerade (lineare Regression).- 10.1.3 t-Test.- 10.2 Formeln zur Versuchsauswertung.- 10.2.1 Rezeptorbindungsstudien.- 10.2.2 Enzymkinetik.- 10.2.3 Molmassenbestimmung in SDS-Elektropherogrammen.- 10.3 Software für die Laborpraxis.- 10.3.1 Datenauswertung und -präsentation.- 10.3.2 Statistik-Programme.- 10.3.3 Sonstiges.

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