beta-Amylase wurde aus Bacillus subtilis, isoliert aus fermentierten Parkia biglobosa-Samen, gereinigt und charakterisiert. Die Reinigung erfolgte mittels Ionenaustausch-DEAE-Säule und Gelfiltrationschromatographie (Sephadex G-200). Die Auswirkungen von Temperatur, pH-Wert und Produktionszeit auf die beta-Amylase-Produktion wurden untersucht, während die physikalisch-chemischen Eigenschaften des gereinigten Enzyms untersucht wurden. Die optimale Produktion von beta-Amylase wurde bei einer Temperatur von 37 °C, einem pH-Wert von 7, 0 und einer Zeit von 24 Stunden erreicht. Die Ergebnisse zeigten, dass die gereinigte beta-Amylase eine höhere enzymatische Aktivität aufwies als die Rohproben aus Bacillus subtilis, wobei die Aktivität des Rochenzyms 3, 21 mM/min/ml betrug, während das gereinigte Enzym eine verbesserte Aktivität von 21, 46 mM/min/ml aufwies. Die optimalen Temperatur- und pH-Werte der gereinigten Amylase lagen bei 50 °C bzw. pH 5, 0. Die pH-Stabilität des Enzyms lag im Bereich von pH 4, 0 bis 9, 0. Bei pH 5, 0 und 7, 0 behielt es nach 5 Stunden Inkubation 70 % bzw. 60 % seiner Aktivität. Die Temperaturstabilität lag zwischen 40 °C und 70 °C, war jedoch bei 50 °C am stabilsten, wo es nach 1 Stunde Inkubation 64 % seiner Aktivität beibehielt. Das Enzym zeigte maximale Aktivität bei löslicher Stärke und Saccharose.
