La beta-amylase a été purifiée et caractérisée à partir de Bacillus subtilis isolé à partir de graines fermentées de Parkia biglobosa. La purification a été réalisée à l'aide d'une colonne d'échange d'ions DEAE et d'une chromatographie par filtration sur gel (Sephadex G-200). Les effets de la température, du pH et du temps de production sur la production de beta-amylase ont été étudiés, tandis que les caractéristiques physicochimiques de l'enzyme purifiée ont été examinées. La production optimale de beta-amylase a été obtenue à une température, un pH et une durée respectivement de 37 °C, 7, 0 et 24 h. Les résultats ont montré que la beta-amylase purifiée avait une activité enzymatique supérieure à celle des échantillons bruts provenant de Bacillus subtilis, l'activité de l'enzyme brute étant de 3, 21 mM/min/ml, tandis que l'enzyme purifiée avait une activité améliorée de 21, 46 mM/min/ml. La température et le pH optimaux de l'amylase purifiée se sont avérés être respectivement de 50 °C et 5, 0. La stabilité du pH de l'enzyme variait entre 4, 0 et 9, 0. À un pH de 5, 0 et 7, 0, elle conservait respectivement 70 % et 60 % de son activité après 5 heures d'incubation. La stabilité de la température variait entre 40 °C et 70 °C, mais était la plus stable à 50 °C, conservant 64 % de son activité après 1 heure d'incubation. L'enzyme présentait une activité maximale sur l'amidon soluble et le saccharose.
